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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子内在的繁复性和成千上万N-glycoproteins低表答关卡让对N-glycosylation节构的定性分析的描写最为困境。在验测低丰度的N糖基化覆盖球淀粉酶酶酶或肽段时,当中夹杂着大量未覆盖的球淀粉酶酶酶肽断,这很最易将低丰度的糖基化覆盖球淀粉酶酶酶肽段的数据信息覆盖。凝素亲和法是近几年糖球淀粉酶酶酶质组学中选用更广泛的分割含有方案。凝集素(lectin)也是类糖采用球淀粉酶酶酶质,能缜密辨认某个某个节构的单糖或聚糖中某个的糖基回文序列而与之采用,鸟卵与糖链不可逆转非共价采用,糖球淀粉酶酶酶或糖肽被凝集素捕捉到后续,经常用某个的单糖采用竞争激烈采用凝集素将糖球淀粉酶酶酶或糖肽过柱了。 胆固醇质要经过酶解后利用率凝集素(lectin)生物富集N-糖基化肽段,接下来用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中摘除联接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该清理因受Asn碳原子量加剧2.9890Da。第四用高控制精度LC-MS质谱仪查重脱糖后的肽段,经过搜索数据信息库,判断脱糖后碳原子量与它理论知识碳原子量的转变以其糖基化呈现肽段的队列,最后选定该胆固醇质的N-糖基化位点。N-糖基化位点选定完后,再利用率label-free的的工作原理对其去参考值了解。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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